Aká je biologická úloha aminokyselín? Skúsme spoločne nájsť odpoveď na túto otázku. Odhaľujeme špecifiká štruktúry tejto triedy organických látok, ich chemické vlastnosti, hlavné oblasti použitia.
Prvou otvorenou aminokyselinou bola glycín. Bola syntetizovaná v roku 1820 kyslou hydrolýzou želatíny. Dešifrovať aminokyselinové zloženie proteínových molekúl bolo možné až v polovici minulého storočia, potom sa odhalila aminokyselina - treonín.
V súčasnosti je k dispozícii informácie o 300 aminokyselinách, ktoré vykonávajú rôzne funkcie v tele.
Aká je hlavná biologická úloha aminokyselín? Dvadsať z nich sa považuje za štandardné (proteogénne), pretože sú súčasťou hlavných proteínových molekúl.
Tieto zlúčeniny sú súčasťou určitých bielkovín. Oxiprilin je základom kolagénu, elastín je tvorený desmosínom.
Môžu byť medziproduktmi v metabolických procesoch. Táto funkcia sa vykonáva citrulínom, ornitínom.
Biologická funkcia aminokyselín spočíva tiež v syntéze nukleotidov, polyamidov. Uhlíkový reťazec týchto zlúčenín sa používa na vytvorenie ďalších organických látok:
Biologická úloha aminokyselín jemožnosť ich použitia na definovanie funkčných skupín. Pri detekcii sulfátovej skupiny sa používa cysteín. Aspartát sa používa na detekciu aminoskupiny.
Ako správne pomenovať aminokyseliny? Štruktúra, klasifikácia, biologická úloha týchto zlúčenín sa uvažuje aj v priebehu školského učebného plánu.
Aminokyseliny sú deriváty karboxylových kyselín, v ktorých jeden atóm vodíka je nahradený aminoskupinou.
V závislosti od umiestnenia tejto funkcieskupiny, jedna zlúčenina môže mať niekoľko izomérov. Lekári používajú naraz tri rôzne nomenklatúry: racionálne, triviálne, systematické.
Triviálne názvy týchto zlúčenín súvisiazdroj, z ktorého boli pridelené. Serín je zahrnutý do vláknitého hodvábu, glutamín sa nachádza v lepok obilných rastlín. Cystín je prítomný v kameňoch močového mechúra.
Racionálny názov súvisí s derivátomkarboxylová kyselina a skrátené označenie sa používa na označenie sekvencie aminokyselín v proteínovej molekule. V biochémii sa používajú skrátené a triviálne názvy týchto zlúčenín.
Aby sme pochopili biologickú úlohu aminokyselín a ich použitie, podrobnejšie popíšeme o typoch klasifikácie týchto organických zlúčenín.
V súčasnosti sa používa niekoľko typov klasifikácie:
Štruktúrou radikálu v organickej chémii sa izolujú rôzne typy aminokyselín.
Alifatické zlúčeniny môžu obsahovať jednu karboxylovú skupinu a aminoskupinu, v tomto prípade sú to monoaminokarbónové zlúčeniny.
V prítomnosti dvoch COOH a jednej aminoskupiny sa tieto látky označujú ako monoamino-dikarboxylové látky.
Tiež sa izolujú diaminomonokarboxylové a diaminodikarboxylové formy aminokyselín.
Cyklické druhy sa líšia nielen počtom cyklov, ale aj ich kvalitatívnym zložením.
Podľa Lenina sú aminokyseliny rozdelené do štyroch skupín podľa charakteristík interakcie uhľovodíkovej skupiny s vodou:
V závislosti od schopnosti aminokyselín syntetizovať v ľudskom tele, je nevyhnutné (prísť s jedlom), rovnako ako zameniteľné druhy.
Početné vedecké experimenty preukázali biologickú úlohu alfa-aminokyselín.
Aké sú vlastnosti aminokyselín? Nomenklatúra, vlastnosti, biologická úloha týchto zlúčenín sa ponúka absolventom škôl na jednotnej štátnej skúške v chémii. Tieto organické kyseliny sú vysoko rozpustné vo vode a majú vysokú teplotu topenia.
Ich optická aktivita sa vysvetľuje prítomnosťou asymetrického uhlíkového atómu v molekulách (s výnimkou samotného glycínu). Preto boli objavené L- a D-stereoizoméry aminokyselín.
Izoméry série L sa nachádzajú v zvieracích proteínoch. Hodnota indexu vodíka pre tieto zlúčeniny je v rozmedzí od 5,5 do 7.
Zvážme aminokyseliny podrobnejšie. Musí byť známa štruktúra, chemické vlastnosti, biologická úloha týchto organických látok.
Špecifickosť chemických vlastností aminokyselín spočíva v ich dualite. Príčinou amfotérnosti je prítomnosť dvoch funkčných skupín v týchto organických kyselinách.
Prítomnosť karboxylovej skupiny COOH sa prenášatieto zlúčeniny sú kyslé. Ľahko reagujú s aktívnymi kovmi, zásaditými oxidmi, zásadami. Tiež kyslosť vlastností týchto organických zlúčenín sa prejavuje v esterifikačnej reakcii (estery tvoria estery).
Aminokyseliny môžu tiež vstúpiť do chemikálieinterakcie so soľami tvorenými slabými minerálnymi kyselinami. Ako príklad takejto reakcie je možné zvážiť interakciu aminokyselín s hydrogenuhličitanmi a uhličitany.
Hlavnými vlastnosťami tejto triedy je schopnosť aminokyselín reagovať s inými kyselinami na aminoskupine. V tomto prípade sa vytvárajú soli.
Biologická úloha dekarboxylácie aminokyselín spočíva v tom, že sa vytvára neutrálne médium, ktoré je absolútne bezpečné pre živý organizmus.
Ninhydrinová reakcia umožňuje detekciu vroztok aminokyselín. Podstata reakcie spočíva v tom, že bezfarebný roztok ninhydrínu interagujúci s aminokyselinou sa kondenzuje vo forme diméru cez atóm dusíka, ktorý sa odštiepi od aminoskupiny príslušnej kyseliny.
Výsledný pigment má sfarbený sfarbený filé, navyše dekarboxylácia aminokyseliny vedie k tvorbe určitého aldehydu a oxidu uhoľnatého (4).
Ide o ninhydrinovú reakciu, ktorá sa používabiológov v analýze primárnej štruktúry proteínových molekúl. Podľa intenzity sfarbenie môže byť detekovaný obsah kvantitatívne aminokyselín vo východiskovej roztok, a preto podobná analýza je relevantná pri identifikácii koncentrácie aminokyselín.
V aminokyselinách môžu byť okrem karboxylových a aminoskupín prítomné ďalšie funkčné skupiny. Na ich stanovenie vo výskumných laboratóriách vykonávajú kvalitatívne reakcie.
Arginín môže byť detegovaný v zmesi vykonaním kvalitatívnej Sakaguchiovej reakcie (na guanidínovej skupine). Cysteín možno určiť metódou Fole, ktorá je špecifická pre SH skupinu.
Nitračná reakcia (xantoproteínová reakcia)umožňuje potvrdiť prítomnosť aromatickej aminokyseliny v zmesi. Reakcia Millon je určená na identifikáciu hydroxylovej skupiny v aromatickom kruhu tyrozínu.
Aké sú charakteristiky aminokyselín obsahujúcich síru? Ich biologická úloha je spojená s tvorbou peptidových molekúl. Keď navzájom interagujú niekoľko molekúl aminokyselín, molekuly vody sa štiepia a aminokyselinové zvyšky tvoria peptidy s použitím peptidovej (amidovej) väzby.
Počet vytvorených aminokyselinových zvyškovpolypeptidu, sa významne mení. Tieto peptidy, ktoré neobsahujú viac ako desať aminokyselinových zvyškov, sa nazývajú oligopeptidy. Názov výslednej zlúčeniny je často indikovaný počtom aminokyselinových zvyškov.
Ak látka obsahuje viac ako desať látokaminokyselinové zvyšky sa tieto zlúčeniny nazývajú polypeptidy. Pre tie zlúčeniny, ktoré obsahujú viac ako päťdesiat aminokyselinových zvyškov, produkt ich syntézy sa nazýva proteín.
Takže hormón glukagón, ktorý obsahuje 29aminokyseliny, biológovia volajú hormón. Zvyšky aminokyselín sa považujú za monoméry pôvodných organických kyselín, z ktorých sa tvoria proteínové zlúčeniny.
Tento aminokyselinový zvyšok, ktorý je napísaný doľava, má aminoskupinu, nazýva sa N-koniec, fragment s karboxylovou skupinou sa považuje za C-koniec, je zvyčajne to napísať napravo.
Pri pomenovávaní výsledného polypeptidupoužite skrátené názvy aminokyselín, z ktorých sa vytvárajú. Napríklad, ak by sa do interakcie zahrnuli glycín, serín, alanín, výsledný tripeptid by bol odčítaný ako glycilserilalanín.
Glycín (kyselina aminooctová) je donorom uhlíkových fragmentov, ktoré sú nevyhnutné pre tvorbu hemoglobínu, pyrolu, cholínu, nukleotidov, rovnako ako pre syntézu kreatínu.
Serín je prítomný v aktívnych enzýmových centrách. Táto aminokyselina je potrebná na syntézu fosfoproteínu (kazeínu prírodného mlieka).
K tvorbe kyseliny glukogénovej je potrebnásekundárnu, terciárnu štruktúru molekuly proteínu. V tejto zlúčenine existuje najviac reaktívna aktívna funkčná skupina, preto látka ľahko vstupuje do redoxných procesov, viaže ťažké kovy vo forme nerozpustných zlúčenín. Vykonáva funkciu darcu sulfátovej skupiny, ktorá je v dopyte po syntéze látok obsahujúcich síru.
Aminokyseliny sú amfotérne organickézlúčeniny s významným biologickým významom. Aminokyselinové zvyšky v syntéze tvoria sekvenciu, ktorá je primárnou štruktúrou proteínovej molekuly. V závislosti od presného stanovenia aminokyselinových fragmentov sa syntetizuje proteín špecifický pre každý živý organizmus.
</ p>
